Tutto sulla pepsina

La digestione richiede una serie complessa di azioni che coinvolgono diversi enzimi specializzati che lavorano all’unisono. La pepsina è uno di questi enzimi. Ogni enzima è in grado di distruggere un tipo specifico di legame tra gli aminoacidi e la pepsina è specializzata nella distruzione dei legami peptidici. In questo modo, gli enzimi sono in grado di scomporre in modo cooperativo le proteine che l’intestino tenue può poi assorbire. Questo fornisce i nutrienti e l’energia necessari al funzionamento dell’organismo. È anche il primo degli enzimi che si attiva quando il cibo deve essere digerito.

Aminoacidi

Senza un’adeguata conoscenza dei meccanismi e delle molecole sottostanti, il ruolo della pepsina nella digestione può sembrare complicato. Gli aminoacidi sono speciali composti organici che permettono all’organismo di svolgere molte funzioni biologiche. Alcuni permettono all’organismo di creare collagene e altri consentono il trasporto dei grassi. Ogni aminoacido appartiene a una categoria: essenziale, condizionatamente essenziale o non essenziale. L’organismo non è in grado di produrre gli aminoacidi essenziali, per cui è necessario ottenerli attraverso l’alimentazione.

Proteine e peptidi

Gli amminoacidi sono essenzialmente i mattoni delle proteine e dei peptidi, che consistono in catene di residui di amminoacidi. Questi residui sono molecole di aminoacidi in grado di subire un processo di fusione con altre molecole per formare un’unica grande molecola. La differenza tra una proteina e un peptide è una questione di dimensioni e varietà. Le proteine sono molecole di grandi dimensioni e possono contenere oltre 50 tipi di amminoacidi. I peptidi prendono il nome dai legami peptidici che tengono uniti gli aminoacidi nelle catene. La pepsina è in grado di recidere questi legami e di scomporre le proteine in peptidi. Per questa sua capacità, questo enzima è considerato una proteasi.

Le proteasi

La pepsina è un tipo di proteasi che utilizza un acido carbossilico aspartato, come un amminoacido. Le proteasi aspartiche, ad esempio, attivano una molecola d’acqua e la usano per recidere i legami peptidici, un processo chiamato idrolisi. Esistono sette gruppi di proteasi e la pepsina lavora insieme alle proteasi seriniche chimotripsina e tripsina per eseguire la digestione. Di queste tre proteasi, la pepsina è la prima ad attivarsi e a rispondere. Esegue la scomposizione iniziale nello stomaco, mentre la chimotripsina e la tripsina si attivano rispettivamente nel duodeno e nell’intestino tenue.

Legami peptidici

Molti tipi di legami possono tenere insieme le molecole. Due amminoacidi si avvicinano l’uno all’altro e si preparano a subire una reazione. Il gruppo carbossilico di una molecola si avvicina al gruppo amminico dell’altra molecola. Il gruppo carbossilico perde un idrogeno e un ossigeno, mentre il gruppo amminico perde un idrogeno. In questo modo si libera un’intera molecola di acqua (H2O), classificandola come reazione di condensazione. L’idrolisi che scinde questi legami è essenzialmente la reazione opposta, che aggiunge acqua invece di rimuoverla.

Zimogeni

Uno zimogeno è una sostanza inattiva che diventa un enzima quando un altro enzima lo attiva attraverso una reazione chimica. Una volta che l’enzima è attivo, può iniziare a svolgere le sue funzioni. Il pepsinogeno è lo zimogeno della pepsina. Quando l’organismo attiva la pepsina, questa perde una serie di aminoacidi, esponendo i siti catalitici. Si tratta delle aree di un enzima che possono legarsi a molecole e provocare reazioni chimiche.

Attivazione del pepsinogeno

Nonostante le credenze popolari, l’acido gastrico dello stomaco non svolge alcuna attività di digestione. Tuttavia, svolge un ruolo fondamentale nel processo di digestione. Quando il cervello percepisce il cibo, l’ormone gastrina innesca due eventi: le cellule del rivestimento dello stomaco secernono acido cloridrico nell’acido gastrico e le cellule principali dello stomaco rilasciano pepsinogeno. Quando il pepsinogeno e l’acido cloridrico si incontrano, subiscono una reazione chimica e generano la pepsina. Gli studi dimostrano che questa reazione può avvenire anche al di fuori dello stomaco, ma è molto più lenta.

I requisiti della pepsina

Affinché la pepsina sia il più attiva possibile, richiede temperature comprese tra i 98 e i 107 gradi Fahrenheit. Inoltre, è più attiva in ambienti acidi con pH compreso tra 1,5 e 2. In ambienti con pH 6,5 o superiore, la pepsina diventa inattiva. Intorno al pH 8, la pepsina diventa permanentemente inattiva. Poiché la pepsina è così stabile anche a livelli di pH elevati, può rimanere in ambienti come la laringe dopo il reflusso gastrico. In genere, la pepsina è inattiva senza la presenza dell’acido gastrico. Tuttavia, un altro evento di reflusso potrebbe attivare la pepsina e danneggiare il tessuto circostante.

Reflusso acido laringofaringeo

La laringe o scatola vocale è l’organo della gola che aiuta a respirare, a parlare e a prevenire l’aspirazione di cibo. Il reflusso acido laringofaringeo comporta un reflusso gastrico che si riversa nella laringe o nelle aree della bocca e del naso immediatamente sopra di essa. Gli esperti chiamano questa patologia “malattia da reflusso extraesofageo” o EERD. La pepsina può rimanere nella laringe per un periodo di tempo indefinito, in quanto la laringe ha un ph 6,8. Quando si verifica un evento di reflusso gastrico, la pepsina si attiva e inizia a danneggiare il tessuto circostante.

Prevenzione del danno

Poiché la pepsina è stabile in molti ambienti, può rappresentare una minaccia per se stessa se non sono presenti altre proteine. L’enzima ha bisogno di essere inibito per non tentare immediatamente di distruggersi. Questo è in parte il motivo per cui nasce come pepsinogeno. Inoltre, subisce un’inibizione a feedback, un fenomeno per cui l’uscita di un processo inibisce anche l’inizio del processo stesso. Nel caso della pepsina, un prodotto della digestione delle proteine la inibisce e la fa rallentare.

Applicazioni commerciali

La capacità della pepsina di scomporre le proteine la rende interessante per molte imprese commerciali. Ad esempio, il caglio è un insieme di enzimi che caglia il latte, consentendo un’efficiente produzione di formaggio. L’industria del cuoio utilizza la pepsina per rimuovere i peli e vari altri tessuti dalle pelli. Nel 1800, un’azienda ha sviluppato un lassativo a base di pepsina. Gli scienziati moderni usano la pepsina per scomporre gli anticorpi in frammenti per studi più approfonditi.